Prion

Prion es un agente infeccioso, que sin llegar a ser virus ni bacteria, puede desencadenar patologías altamente peligrosas. Su estructura molecular incide en las partículas del cuerpo, causando enfermedades neurodegenerativas. El metabolismo aberrante de las llamadas proteínas priónicas, inciden negativamente en seres humanos y animales, y se acumulan en el cerebro formando unas placas denominadas amiloides, que provocan demencia, ataxia, paraplejias, conductas anormales y otros síntomas asociados con las encefalopatías espongiformes transmisibles (EET).

En términos más sencillos, un prion o PrPcs, es una variante patogénica de proteínas naturales (PrPc) generadas por las células, especialmente las nerviosas. No es un organismo vivo, sino proteínas sin ácidos nucleícos que actúan originando un cambio de configuración en la PrPc.

El prion, Causa de padecimientos letales

Diversos estudios han concluido que la proteína normal cuenta con 40% de hélice alfa y una baja proporción de hoja-beta, mientras que una proteína alterada tiene 30% de hélice alfa y 45% de hoja-beta. Cuando se trastorna esta proporción, se da paso a las enfermedades priónicas, que son resistentes a ciertos mecanismos o tratamientos.

Como dijimos, el prion es responsable de padecimientos neurodegenerativos letales, que se presentan comúnmente en mamíferos. Puede propagarse dentro de una misma persona ocasionando lesiones espongióticas que se transmiten de huesped a huesped con tiempos de incubación elevados.

Se le atribuye el desarrollo de la enfermedad de las vacas locas o encefalopatía espongiforme, que convierte el cerebro en una esponja, el síndrome de Creutzfeldt-Jacob y el insomnio familiar letal, entre muchas otras.

Características del prion

Los priones son incluso más pequeños que un virus, y solo pueden ser vistos a través de un microscopio electrónico después de que han formado un atado. No tienen ácido nucleico, y eso los diferencia de virus, hongos, bacterias y otros patógenos. Además, los hace inmunes a los agentes que buscan destruirlos.

El prion comúnmente está compuesto por bobinas flexibles llamadas hélices alfa que se estiran fuera de las estructuras u hoja beta. Estas enzimas celulares conocidas como proteasas, son capaces de analizar la proteína normal, pero cuando se transforman en priones, se vuelven resistentes y se repliegan en el tejido celular

El comportamiento de los priones puede ser visto también en diversos tipos de hongos, los cuales se han estudiado de forma extensa para entender cómo los priones actúan en mamíferos.

Hallazgo del Prion

El descubrimiento de los priones data de 1960, cundo una investigación demostró que las EET en las ovejas, son causadas por un agente que se torna resistente al ser desactivado por la radiación ionizante y el ultravioleta.

La naturaleza de estas partículas en ese momento no era entendible, y los expertos hicieron diversas sugerencias, incluyendo los fragmentos de las membranas, proteínas, polisacáridos y los pequeños virus de la DNA.

Para aquellas fechas, los científicos decían que fuese cual fuese el origen de este agente, no necesitó del ácido nucléico para reproducirse. Fue hasta el año 1982, cuando Stanley B. Prusiner, científico de la Universidad de California (Estados Unidos), publicó un artículo en el que mencionó con certeza el término: “Porque las propiedades nuevas del agente de la enfermedad por virus lento lo distinguen de virus, de plásmidos y de viroids, el prión fue propuesto para denotar una pequeña partícula infecciosa proteica que es resistente a la desactivación por la mayoría de los procedimientos que modifiquen los ácidos nucléicos”.

Con este hallazgo, Prusiner mereció el Premio Nobel en Ciencia, en el año 1997.

Consecuencias del prion

Una de las consecuencias de los priones es la enfermedad neurodegenerativa del sistema nervioso central (scrapie), la cual afecta a ovejas y cabras.

En Gran Bretaña, este padecimiento es conocido desde hace aproximadamente 250 años. Australia y Nueva Zelanda son los únicos países en los que actualmente parece estar erradicado totalmente.

En 1936, la patología fue reproducida de manera experimental en Francia, a través de la inyección intraocular en ovejas sanas, procedente de la médula espinal de un espécimen enfermo. Así fue como se pudo determinar que el periodo de incubación hasta la aparición de los síntomas oscila entre los 14 y 22 meses.

Luego, a principios de los años 50, se patentó la naturaleza de este patógeno, que es atípico por su increíble resistencia a agentes fisicoquímicos que, con frecuencia, inactivan a los virus ya conocidos. Fue en ese momento cuando se determinó que el scrapie era diferente en distintas razas de ovejas, y esto llevó a que en 1965, se estableciera el concepto de la barrera interespecífica en la transmisión de esta anomalía.

La patología aparece comúnmente entre los dos y cinco años de edad, cuando las ovejas están más vulnerables y propensas a desarrollar patógenos que ocasionsan fallas en el sistema neurológico.

En este caso, los priones pueden tener consecuencias devastadoras. Al aparecer los primeros síntomas, se genera rápidamente el fallecimiento del animal, y se desatan pandemias que acaban con todo un rebaño.

hasta la muerte

Esta rara afectación, hace que los animales se rasquen contra piedras, árboles o cercas para tratar de sanar la sensación grave de urticaria que les genera, y que hace que se le desprenda la lana y se produzcan lesiones en la piel.

Conocida también como tembladera, la scrapie provoca que las ovejas se estremezcan incontroladamente, que sufran convulsiones, que desarrollen trastornos del movimiento y hagan fuertes chasquidos de labios. Con el paso del tiempo y el incremento de las molestias el animal irá evidenciando anorexia, letargo y pérdida de peso, hasta morir. Hasta los momentos, no hay conocimiento de que esto pueda presentarse en humanos.